Diseñan una proteína artificial capaz de degradar los microplásticos de las botellas y facilitar su reciclaje

Investigadores de la Barcelona Supercomputing Center (BSC), junto con grupos del CSIC y la Universidad Complutense de Madrid (UCM), han diseñado una proteína artificial capaz de degradar los microplásticos de las botellas. Los científicos han utilizado métodos computacionales para crear un nuevo elemento que es entre cinco y diez veces más potente que las proteínas disponibles actualmente a la naturaleza. Miedo reducir estos elementos contaminando a sus componentes esenciales y facilitar su descomposición o su reciclaje. Aparte, tiene capacidad para actuar a temperatura ambiente. Esta investigación abre la puerta a alcanzar «un entorno saludable de cero plásticos». Los resultados se han publicado en la revista 'Nature Catalysis'.

Cada año se producen cerca de 400 millones de toneladas de plásticos en el mundo, una cifra que aumenta en torno a un 4% anualmente. Les emisiones que resultan de su fabricación son uno de los elementos que contribuyen al cambio climático, y su presencia ubicua a los ecosistemas compuerta graves problemas ecológicos.

Uno de los más utilizados es el PET(tereftalato de polietileno), presente en muchos envases y en botellas de bebida. Con el tiempo, este material se va desgastando formando partículas cada vez más pequeñas -los llamados microplásticos-, cosa que agrava los problemas medioambientales. El PETya supone más del 10% de la producción global de plásticos y su reciclaje es escaso y poco eficiente.

La nueva proteína artificiales que han diseñado los investigadores del BSC-CNS, l'Instituto de Catálisis y Petroquímica del CSIC y de la Universidad Complutense de Madrid (UCM), abre la puerta a facilitar el reciclaje de estos elementos contaminantes.

Para hacerlo posible, los científicos han usado una proteína de defensa de l'anèmona de fresa (Actinia fragacea), a la cual han añadido la nueva función después de un diseño mediante métodos computacionales.

«Lo que hacemos es alguna cosa así como añadir brazos a una persona», ha explicado Víctor Guallar, profesor ICREA en el BSC y uno de los responsables del trabajo. Estos brazos consisten en sólo tres aminoácidos que funcionan como tijeras capaces de cortar pequeñas partículas de PET.

Ha detallado que con los cambios, la proteína de la anemona Actinia fragacea es capaz de funcionar «como una taladradora celular, abriendo poro y actuandocomo mecanismo de defensa»

El aprendizaje automático y los superordenadores como el MareNostrum 4 del BSC usados en esta ingeniería de proteínas permiten «predecir dónde se unirán las partículas y dónde se tienen que colocar los nuevos aminoácidos para que puedan ejercer su acción», ha resumido Guallar. Ha añadido que la geometría resultante es bastante similar a la de la enzima PETasa de la bacteria Idionella sakaiensis, capaz de degradar este tipo de plástico y descubrimiento en 2016 en una planta de reciclaje de envases en Japón.

Entre 5 y 10 vecesmás efectiva

Los resultados indican que la nueva proteína es capaz de degradar micro y nanoplásticos de PETcon «una eficacia entre 5 y 10 veces superior a la de las PETases actualmente en el mercado ia temperatura ambiente», ha afirmado Guallar.

Aparte, ha remarcado que otras aproximaciones necesitan actuar a temperaturas superiores a 70 °C para hacer el plástico más moldeable, cosa que comporta altas emisiones de dióxido de carbono y limita su aplicabilidad.

Además, la estructura de la proteína en forma de poro se escogió porque permite el paso de agua por su interior y porque puede ser anclada en membranas similares a las que se utilizan plantas desalinización. Eso facilitaría su uso en forma de filtros, que «podrían ser usados en depuradoras para degradar estas partículas que no vemos, pero que son muy difíciles de eliminar y que ingerimos», ha destacado Manuel Ferrer, profesor de Investigación|Búsqueda en el ICP-CSIC y responsable también del estudio.

Un diseño que permite la depuración o el reciclaje

Otra ventaja de la nueva proteína es que se diseñaron dos variantes, según los lugares|sitios de colocación de los nuevos aminoácidos. El resultado es que cada una da lugar a diferentes productos. Una variante descompone las partículas de ESTALLIDO|PEDO de forma más exhaustiva, por lo cual se podría utilizar para su degradación en plantas depuradoras, mientras que la otra da lugar a los componentes iniciales que se necesitan para el reciclaje. «De esta manera podemos depurar o reciclar, según las necesidades,» ha detallado la investigadora Laura Fernández López, que hace su tesis doctoral al Instituto de Catálisis y Petroquímica del CSIC (ICP-CSIC).

El diseño actual ya podría tener aplicaciones, según los investigadores, pero «la flexibilidad de la proteína, como la de una herramienta multiusos, permitiría añadir y probar nuevos elementos y combinaciones», explica la doctora Sara García Linares, de la Universidad Complutense de Madrid, que también ha participado en la investigación. 'Los métodos computacionales y la biotecnología nos pueden permitir encontrar soluciones en muchos de los problemas ecológicos que nos afectan', ha concluido Guallar.